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Nova Acta Leopoldina Band 110 Nummer 377

platproteins hat durch dessen bekannte Struktur einen räumlichen Verlauf. Auf diesen Verlauf wird nun nach Maßgabe des Alignments die Kette des Zielproteins abgebildet. Die Kette des Zielproteins wird praktisch über den Kettenverlauf des Templatproteins gefädelt (Protein Threading). Damit liegt die Grobstruktur des Zielproteins fest. Um die Feinstruktur zu er- reichen, müssen noch eventuelle Brüche in der Proteinkette, die durch das Alignment gegeben sind (überall dort, wo das Alignment das Lückenzeichen „–“ enthält), geheilt werden, und alle Atome der Aminosäuren müssen angemessen platziert werden. Diese Aufgaben können durch eine Mischung aus naturwissenschaftlichen und vergleichenden Methoden gelöst werden. Eine vergleichende Methode wird z. B. eingesetzt, um die genaue räumliche Konformation einer Nova Acta Leopoldina NF 110, Nr. 377, 11–44 (2011) Thomas Lengauer 24 Abb. 9 Alignment von zwei Proteinketten. Das Alignment ist länger als eine Zeile und daher mit zwei Zeilenum- brüchen dargestellt. Das zu modellierende Protein (Zielprotein, obere „Spur“ des Alignments) wird mit einem in seiner Struktur bekannten Templatprotein (untere „Spur“ des Alignments) aus der Datenbank aligniert. 16 % der Aminosäuren entsprechen sich identisch in beiden Proteinen (rote Färbung). Die Aminosäuren sind durch ihren Ein- Buchstaben-Code dargestellt. Abb. 8 Energielandschaft eines Proteins7 (stark vereinfachte schematische Darstellung) 7 Von http://gold.cchem.berkeley.edu/research_path.html mit freundlicher Genehmigung von Prof. Christoph DELLAGO.