Research

Forschungsschwerpunkte: molekulare Chaperone, Proteinfaltung, künstliche Proteine, Fotosynthese, Rubisco-Biogenese, Nutzpflanzen

Manajit Hayer-Hartl erforscht bestimmte molekulare Maschinen (Chaperone) und ihre Rolle bei der Proteinfaltung. Chaperone helfen auch dabei, Proteine künstlich im Reagenzglas herzustellen. Mit ihrem Team konnte Manajit Hayer-Hartl das Schlüsselprotein der Fotosynthese nachbauen. Ihre Forschungsergebnisse können helfen, effizientere Nutzpflanzen zu entwickeln.

Proteine sind an vielen lebenswichtigen Prozessen in der Zelle beteiligt. Einer der wichtigsten biologischen Prozesse ist die Fotosynthese. Dabei wandeln Pflanzen Kohlendioxid und Wasser in Sauerstoff und Zucker um. Proteine können ihre Aufgaben nur erfüllen, wenn sie sich zu einer korrekten dreidimensionalen Struktur gefaltet haben. Damit Proteine richtig gefaltet werden, setzt die Zelle „Hilfsproteine“ ein, die molekularen Chaperone.

Chaperone sind aber auch wichtige Werkzeuge für die Wissenschaftler. Sie helfen dabei, Proteine künstlich im Reagenzglas herzustellen. Das Schlüsselprotein der Fotosynthese ist „Rubisco“. Es bindet Kohlendioxid und erzeugt damit Zuckermoleküle als Baustoff für den Organismus.

Manajit Hayer-Hartl ist es gelungen, das Protein im Reagenzglas nachzubauen. Manajit Hayer-Hartl will das künstlich hergestellte Rubisco-Protein nun so verändern, dass es Kohlendioxid effektiver umsetzt als das natürliche Protein. Dadurch könnte sich die Produktion von Getreide erhöhen lassen. Die Arbeiten könnten auch für den Klimaschutz wichtig sein. Es könnten Pflanzen und Mikroorganismen hergestellt werden, die effektiver arbeiten und mehr Kohlendioxid aus der Atmosphäre binden.

Werdegang

• seit 2006 Leiterin der unabhängigen Forschungsgruppe „Chaperonin-vermittelte Proteinfaltung" und Principal Investigator, Abteilung für „Zelluläre Biochemie“, Max-Planck-Institut für Biochemie, Martinsried
• 1997-2005 Forschungsgruppenleiterin "Zelluläre Biochemie", Max-Planck-Institut für Biochemie, Martinsried
• 1991-1996 wissenschaftliche Mitarbeiterin am Department of Cellular Biochemistry and Biophysics, Sloan-Kettering-Institute, New York, USA
• 1989-1990 Postdoktorandin am Jules Stein Eye Institute, Los Angeles, USA
• 1987-1989 Postdoktorandin am Institut für Physikalische Biochemie, München
• 1986-1987 Postdoktorandin am Louis-Pasteur-Institute, Straßbourg, Frankreich
• 1984-1986 Postdoktorandin am Department of Biochemistry, Oxford University, UK
• 1984 Promotion in Chemie an der University of Stirling, Scotland, UK
• 1981 BSc. in Biologie und Chemie an der University of Stirling, Scotland

Projekte

• seit 2016 DFG-Projekt „Mechanismen der Chaperonin-vermittelten Proteinfaltung“, Teilprojekt zu SFB 1035: Kontrolle von Proteinfunktion durch konformationelles Schalten
• 2001-2012 DFG-Projekt „Chaperonin-vermittelte Proteinfaltung“, Teilprojekt zu SFB 594: Molekulare Maschinen in Proteinfaltung und Proteintransport

Auszeichnungen und Mitgliedschaften

• seit 2018 Mitglied der Nationalen Akademie der Wissenschaften Leopoldina
• 2018 Charles F. Kettering Preis
• 2017 Dorothy-Crowfoot-Hodgkin Preis
• seit 2016 Mitglied der European Molecular Biology Organization (EMBO)