Leopoldina Home Menü

Leopoldina Home

Members

List of Members | Expert Search

Search among the members of the Leopoldina for experts in specific fields or research topics.

New Search

Prof. Dr.

Matthias Rief

Year of election: 2014
Section: Biochemie und Biophysik
City: München
Country: Deutschland
CV Matthias Rief - Deutsch (pdf)

Research

Forschungsschwerpunkte: Biomoleküle, Proteine, Selbstorganisation, Proteinstrukturen, Faltung von Proteinen

Matthias Rief ist Biophysiker. Er erforscht die Physik einzelner Biomoleküle. Sein besonderes Interesse gilt selbstorganisierenden Mechanismen bei Proteinen. Mit seiner Arbeitsgruppe hat er Techniken entwickelt, mit deren Hilfe die mechanischen Eigenschaften einzelner Proteine untersucht werden können. Mathias Rief will mit seiner Forschung die Faltung von Proteinen und die Funktion dieses Prozesses aufklären.

Proteine (Eiweißmoleküle) sind die Maschinen der Zelle, sie sind für fast alle biologischen Prozesse verantwortlich. Sie müssen sich allerdings zu einer definierten dreidimensionalen Struktur falten, damit sie ihre vielfältigen Funktionen im Körper wahrnehmen können. Fehlfunktionen in der Proteinfaltung haben schwerwiegende Folgen, sie spielen eine entscheidende Rolle bei Krankheiten wie Diabetes, Mukoviszidose, Parkinson und Alzheimer. Matthias Rief will die Faltungsprozesse besser verstehen. Er will wissen: Wie kommen Proteine in ihre dreidimensionale Form? In welchen Schritten vollzieht sich die Faltung und Entfaltung? Denn bis zu ihrer endgültigen Form folgen die Proteine vielen Pfaden. Mit seiner Arbeitsgruppe hat Rief eine optische Laserpinzette entwickelt, mit der sich Proteine auseinanderziehen und wieder verknäueln lassen. Mit dieser Methode können die Phasen des Faltungsprozesses eines einzelnen Moleküls kontinuierlich gemessen werden.

In weiteren Arbeiten setzt Matthias Rief gezielt mechanische Kräfte ein, um die Faltungspfade und Faltungskinetik von Proteinen bewusst zu beeinflussen. Mit kraftspektroskopischen Techniken will er dadurch die Rolle von Knoten während des Faltungsprozesses analysieren und den Einfluss von Molekülen klären, die an ein Protein binden (Liganden) und dadurch Folgereaktionen auslösen. Wenn diese grundlegenden Mechanismen weiter aufgeklärt werden, können auch Krankheitsprozesse, bei denen Fehler in der Proteinfaltung eine Rolle spielen, besser verstanden werden.

Werdegang

  • seit 2003 Professor, Molekulare Biophysik, Technische Universität München
  • 2002-2003 Professor (C3), Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München
  • 2000-2001 Gastprofessor, LMU München
  • 1998-2000 Postdoc, Stanford University, Stanford, USA
  • Promotion, LMU München
  • Studium der Physik, Technische Universität München

Projekte

  • seit 2012 Teilprojekt, Sonderforschungsbereich (SFB) „Mechanische Kontrolle von Enzymkonformationen“, Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG)
  • 2010-2021 Sprecher, SFB 863 „Kräfte in biomolekularen Systemen“, DFG
  • seit 2010 Teilprojekt, SFB 863 „Mechanik der Proteinfaltung“, DFG
  • seit 2010 Teilprojekt „Mechanik von Chaperonen“, SFB 863 „Kräfte in biomolekularen Systemen“, DFG
  • 2010-2018 Teilprojekt „Mechanics of Z-disc Proteins“, Forschungsgruppe (FOR) 1352, DFG
  • 2010-2014 Teilprojekt „Mechanik der Zertrennung von Mikrotubuli“, SFB 863, DFG
  • 2003-2009 Teilprojekt „Kraftinduzierte Konformationskinetik in Motorproteinen“, SFB 486, DFG
  • 2002-2007 Teilprojekt „Einzelmolekül-Mechanik von Zytoskelettproteinen“, SFB 413, DFG

Auszeichnungen und Mitgliedschaften

  • seit 2014 Mitglied, Nationale Akademie der Wissenschaften Leopoldina
  • 2003 Nanowissenschaftspreis, Kompetenzzentrum Nanoanalytik, Hamburg
  • 2000 Heinz Maier-Leibnitz-Preis, DFG
  • 1999 Jahrespreis, Deutsche Gesellschaft für Biophysik
  • 1999 Promotionspreis, LMU München

CONTACT

Leopoldina

Archive


Emil-Abderhalden-Str. 35
06108 Halle (Saale)

Phone 0345 - 47 239 - 122
Fax 0345 - 47 239 - 139
E-Mail archiv (at)leopoldina.org

Academia Net

Profiles of Leading Women Scientists on AcademiaNet – an initiative of the Robert Bosch Stiftung.