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SUMMARY:Prolin als molekularer Schalter bei der Phageninfektion
DESCRIPTION:Cis/trans-Isomerisierungen von Prolylpeptidbindungen sind intri
 nsisch langsame Reaktionen, die die Faltungsraten vieler Proteine bestimmen
 . In letzter Zeit häufen sich die Hinweise, dass Prolylisomerisierungen nic
 ht nur für die Proteinfaltung wichtig sind, sondern dass sie, möglicherweis
 e gekoppelt mit lokaler Proteinumfaltung oder -entfaltung, als molekulare S
 chalter verwendet werden, um die Funktion von Proteinen zu regulieren. Fila
 mentöse Bakteriophagen verwenden ein Prolin als molekulare Zeitschaltuhr un
 d steuern damit die Infektion von Escherichia coli. Die cis/trans-Isomerisi
 erung von Pro213 im Gelenk zwischen den beiden aminoterminalen Domänen des 
 Gen-3-Proteins schaltet den infektiösen Zustand der Phagen an; die Lebensda
 uer dieses Zustands wird durch die Rate der Rückreaktion trans nach cis bes
 timmt. Franz X. Schmid: Studium der Chemie an der Technischen Universität B
 erlin und an der Universität Regensburg (1969-1974), Promotion an der Unive
 rsität Regensburg (1977), Habilitation ebendort (1984). Forschungsaufenthal
 te an der Stanford University, USA (1977-1978 und 1988). Seit 1988 Professo
 r für Biochemie an der Universität Bayreuth. Verschiedene Preise und Auszei
 chnungen, u. a. Heisenberg-Stipendium der DFG (1987-1988) und Karl-Winnacke
 r-Stipendium der Hoechst AG (1988-1993). Fachgutachter der DFG für Biochemi
 e (2000-2008), Vorsitzender des Fachbeirates für die Max-Planck-Forschungss
 telle „Enzymologie der Proteinfaltung“ in Halle/Saale (seit 2001). Gutachte
 r u. a. für die National Science Foundation (USA), den Schweizer Nationalfo
 nds, den Boehringer Ingelheim Fonds, EMBO und den Wellcome Trust. Mitglied 
 des Herausgeberbeirates der Zeitschriften „Structure“ und „Biochemistry“ un
 d „Journal of Molecular Biology“. Forschungsschwerpunkte: Katalyse der Prot
 einfaltung, Triggerfaktor, extrem schnelle Proteinfaltung, evolutive Strate
 gie zur Proteinstabilisierung Seit 2000 ist Franz X. Schmid Mitglied der De
 utschen Akademie der Naturforscher Leopoldina (Sektion Biochemie und Biophy
 sik).Kontaktadresse: Prof. Dr. Franz X. Schmid, Biochemisches Laboratorium,
  Universität Bayreuth, 95440 Bayreuth; fx.schmid@uni-bayreuth.de
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