Prof. Dr. Robert Huber

Forschungsschwerpunkte: Proteinstrukturen, photosynthetisches Reaktionszentrum, Photosynthese, Kristallstrukturen, Röntgenkristallographie, Immunmoleküle, Proteasen, Drug-Design-Programme
Robert Huber ist ein deutscher Chemiker, der vorrangig an der Aufklärung von Proteinstrukturen arbeitet. 1988 erhielt er – gemeinsam mit dem deutschen Biophysiker Johann Deisenhofer und dem deutschen Biochemiker Hartmut Michel – den Nobelpreis für Chemie für die Entschlüsselung der dreidimensionalen Struktur des photosynthetischen Reaktionszentrums von Purpurbakterien. Die Forscher haben mit ihrer Arbeit grundlegende Erkenntnisse zur Photosynthese geliefert.
Robert Huber und seinen Kollegen gelang die Kristallisation des Reaktionszentrums des Bakteriums Rhodopseudomonas viridis (Blastochloris viridis). Es war der erste Membranprotein-Komplex überhaupt, dessen atomare Struktur mit der Methode der Röntgenkristallographie analysiert werden konnte. Mit diesem Forschungsergebnis konnte aufgeklärt werden, wie Pflanzenzellen die Energie der Sonne speichern. Zudem ließ sich das Ergebnis auf Pflanzen übertragen, da das photosynthetische Reaktionszentrum des Bakteriums fast genauso aufgebaut ist wie das von höheren Pflanzen. 
In den 1970er Jahren hat Robert Huber das erste proteinkristallographische Labor in Deutschland aufgebaut und mit Hilfe der Röntgenkristallographie im Laufe der Jahre über 100 Proteinstrukturen aufgeklärt, unter anderem von Proteinen des Immunsystems und des Energie- und Elektronentransfers. Ein weiterer Schwerpunkt seiner wissenschaftlichen Arbeit war die Entwicklung neuer Analyse-Geräte und -Methoden. Als Emeritus der Gruppe „Strukturforschung“ am Max-Planck-Institut für Biochemie untersucht er vor allem Proteasen und Immunmoleküle und arbeitet im Bereich Arzneimittelforschung an „Drug-Design“-Programmen zur Entwicklung neuer Wirkstoffe.