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Nobelpreis für Chemie 2004
Wahljahr: | 2016 |
Sektion: | Biochemie und Biophysik |
Stadt: | Haifa |
Land: | Israel |
Forschungsschwerpunkte: Proteine, Ubiquitin, Ubiquitin-gesteuerter Proteinabbau, Ubiquitin-Proteasom-System (UPS), Störungen im Proteinabbau
Aaron Ciechanover ist Biochemiker. 2004 erhielt er zusammen mit Avram Hershko und Irwin Rose den Nobelpreis für Chemie für die Entdeckung des Ubiquitin-gesteuerten Proteinabbaus. Die Wissenschaftler hatten damit wichtige Erkenntnisse darüber geliefert, wie Zellen defekte oder überschüssige Eiweißstoffe entsorgen. Störungen des Eiweißabbaus sind für verschiedene Krankheiten verantwortlich.
Aaron Ciechanover hat mit aufgeklärt, wie Zellen fehlerhafte oder nicht mehr benötigte Eiweißstoffe (Proteine) entsorgen. Bis dahin war bekannt, wie Proteine produziert werden, aber nicht, wie Zellen Proteine wieder abbauen. Dieser Abbauprozess ist aber überlebenswichtig für die Zelle. Werden die inaktiven Proteine nicht entsorgt, können sie schädlich werden. Die Wissenschaftler deckten auf, dass solche Proteine in mehreren Schritten abgebaut werden: Zuerst heftet sich das Molekül Ubiquitin an das überschüssige Protein und transportiert es zu einem Enzymkomplex (Proteasom). Dort wird das Protein in Peptide zerlegt, die weiter zu Aminosäuren abgebaut werden (Ubiquitin-Proteasom-System, UPS). Es werden nur solche Proteine zerlegt, die mit Ubiquitin markiert sind. Das Ubiquitin selbst löst sich ab und wird wieder verwendet.
Bis zu 30 Prozent aller Proteine werden gleich wieder entsorgt, weil sie fehlerhaft sind. Bei einer Störung des Abbauprozesses kann die Zelle entarten. Dies kann zu Krankheiten wie Krebs, Mukoviszidose, Parkinson oder Alzheimer führen. Die Erforschung des Ubiquitin-Proteasom-Systems durch Aaron Ciechanover und seine Kollegen hat zur Entwicklung eines neuartigen Krebsmedikaments (Chemotherapeutikum) geführt. Die Wissenschaftler hoffen, dass weitere Medikamente entwickelt werden, die gezielt an den speziellen im Krankheitsprozess beteiligten Proteinen angreifen.
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