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Vizepräsident der Leopoldina von 2000 - 2010
Wahljahr: | 1993 |
Sektion: | Biochemie und Biophysik |
Stadt: | Halle |
Land: | Deutschland |
Gunter S. Fischer ist ein renommierter Chemiker und Enzymforscher. In den 1980er Jahren führten seine Arbeiten zur Entdeckung einer neuen Enzymklasse, die eine fundamentale Bedeutung für die Regulationsmechanismen tierischer und menschlicher Zellen besitzt. Diese Entdeckung liefert bis heute für die Proteinforschung und Biomedizin ─ so zum Beispiel für die Immunologie und Infektionsbiologie ─ neue Einsichten und eröffnet große Perspektiven für die Medikamentenentwicklung.
Fischer studierte in Halle Chemie, wurde an der dortigen Universität promoviert und war anschließend als Hochschuldozent tätig. Mitte der 1980er Jahre machte der Wissenschaftler eine Entdeckung, die international für Aufsehen sorgte. Fischer identifizierte körpereigene Eiweiße, die Strukturen anderer Proteine beeinflussen können. Diese „Faltungshelfer“ verändern die räumliche Struktur von Molekülen und beeinflussen damit, ob und wie die Proteine wirken. Nach der Wende gründete die Max-Planck-Gesellschaft in Halle unter seinem Direktorat die Max-Planck Forschungsstelle für Enzymologie der Proteinfaltung.
Für seine Forschung entwickelte Fischer eine Reihe von Forschungsansätzen, die zu zahlreichen weiteren Entdeckungen auf dem Feld der Biokatalyse beitrugen. Gunter S. Fischer wurde mit dem Gottfried-Wilhelm-Leibniz-Preis der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) ausgezeichnet und ist Ehrenmitglied der Gesellschaft Deutscher Chemiker. 1993 wurde der Forscher in die Sektion Biochemie und Biophysik der Leopoldina aufgenommen. Von 2000 bis 2010 war Fischer Vizepräsident der Akademie.
Hauptarbeitsgebiete:
Chemie proteolytischer Reaktionen (organisch-chemische Untersuchungen an den Peptidsubstraten der Proteasen und an spezifischen Proteasen, Katalysemechanismus für Serinproteasen, Inaktivierung von Serin- und Cysteinproteasen, prolinspezifische Proteasen)
Anwendungen von Enzymen für labordiagnostische Fragestellungen
Trägerfixierte Enzyme
Proteinfaltung (Prolinchemie, Entdeckung einer neuartigen Klasse konformationsumwandelnder Enzyme, der Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerasen)
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