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Prof. Dr.

Hartmut Michel

Nobelpreis für Chemie 1988

Wahljahr: 1995
Sektion: Biochemie und Biophysik
Stadt: Frankfurt (M.)
Land: Deutschland
CV Hartmut Michel - Deutsch (PDF)

Forschung

Forschungsschwerpunkte: Struktur und Funktion von Membranproteinen und Membranproteinkomplexen, 3-D-Kristallisation, Röntgenstrukturanalyse, Komplexe der Atmungskette (Cytochrome-c-Oxidase), sekundär aktive Transporter, G-Protein-gekoppelte Rezeptoren (GPCRs)

Hartmut Michel ist ein deutscher Biochemiker. Er untersucht die Funktionsweise von Proteinkomplexen der Zellmembran basierend auf genau bekannten Strukturen. Für die Aufklärung der dreidimensionalen Struktur des photosynthetischen Reaktionszentrums eines Purpurbakteriums erhielt er 1988 den Nobelpreis für Chemie – zusammen mit Johann Deisenhofer und Robert Huber. Dies war die erste Strukturbestimmung eines Membranproteins oder Membranproteinkomplexes, gleichzeitig haben die Forscher mit ihrer Arbeit grundlegende Erkenntnisse zur Photosynthese geliefert.

Hartmut Michel gelang die Kristallisation des Reaktionszentrums des photosynthetischen Bakteriums Blastochloris viridis (veraltet Rhodopseudomonas viridis). Die Kristallisation von Membranproteinen wurde bis dahin für unmöglich gehalten. Die nachfolgende Strukturaufklärung lieferte Hinweise darauf, wie die ersten Schritte der Photosynthese, nämlich eine lichtgetriebene Trennung elektrischer Ladungen und Transport von Elektronen über die photosynthetische Membran, ablaufen. Das Ergebnis konnte auf die Reaktionszentren der Pflanzen übertragen werden: Ähnlichkeiten der Aminosäuresequenzen der Proteinuntereinheiten zeigten, dass das photosynthetische Reaktionszentrum der Bakterien fast genauso aufgebaut ist wie das der höheren Pflanzen.

Membranproteine sind aber nicht nur zentrale Komponenten der Photosynthese, sie sind als essenzielle Bausteine der Zelle an fast allen Lebensprozessen beteilig. Sie nehmen verschiedene Aufgaben wahr, wie Passage und Transport von Substanzen durch die Zellmembran, Signalrezeption und Signalwandlung. Einige Membranproteine wirken auch als Enzyme. Mit seiner Forschung will Hartmut Michel aufklären, wie Membranproteine arbeiten und welche Strukturänderungen für ihre Funktion notwendig sind. Sein Team hat wichtige Strukturen von Membranproteinen aufgeklärt, darunter die von drei der vier Elektronen-Transfer-Komplexe der Atmungskette. Schwerpunkt ist die Erforschung der Cytochrome-c-Oxidase, die eine Schlüsselfunktion im menschlichen Energiestoffwechsel einnimmt: Das Enzym bildet aus dem Luftsauerstoff und der aufgenommenen Nahrung Wasser und speichert die dabei freiwerdende Energie.

In weiteren Projekten werden die Strukturen von sekundär aktiven Transportern und G-Protein-gekoppelten Rezeptoren (GPCRs) erforscht. Die Erkenntnisse sind wichtig für die Entwicklung von Medikamenten. Insbesondere die GPCRs sind die Angriffsorte der meisten Pharmaka. Die Kenntnis ihrer atomaren Struktur erlaubt es, gezielt spezifische Pharmaka durch drug design zu entwickeln.

In jüngster Zeit hat sich Hartmut Michel in die Diskussion um Biokraftstoff eingeschaltet. Wegen der geringen Effizienz der Photosynthese – letztendlich wird nur etwa ein Prozent der Energie des Sonnenlichts in Form von Biomasse gespeichert – und wegen des Energieaufwands zur Herstellung des Biosprits hält er dessen Herstellung und Nutzung für ineffizient und erkennt darin keine Klimaschutzwirkung.

Werdegang

  • seit 2019 Honorarprofessor an der Huazhong Agriculture University (HZAU), China
  • seit 2016 Honorarprofessor an der University of Science and Technology of China (USTC), China
  • seit 1989 Außerplanmäßiger Professor für Biochemie, Goethe-Universität Frankfurt
  • seit 1987 Direktor und Leiter der Abteilung für Molekulare Membranbiologie am Max-PlanckInstitut für Biophysik und Membranbiologie, Frankfurt am Main
  • 1986 Habilitation, Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München
  • 1979-1987 Forschungsgruppenleiter, Max-Planck-Institut für Biochemie, Martinsried
  • 1977-1979 Wissenschaftlicher Mitarbeiter, Julius-Maximilians-Universität Würzburg
  • 1977 Promotion in Biochemie, Julius-Maximilians-Universität Würzburg
  • 1975 Diplom in Biochemie, Eberhard Karls Universität Tübingen
  • 1974 Diplomarbeit am Friedrich Miescher-Labor der Max-Planck-Gesellschaft, Tübingen
  • 1969-1975 Studium der Biochemie in Tübingen und München

Funktionen

  • 2004-2010 Mitglied des Deutschen Wissenschaftsrats
  • 1993-1995 Präsident der Deutschen Gesellschaft für Biochemie und Molekularbiologie
  • Mitglied des Kuratoriums für die Tagungen der Nobelpreisträger in Lindau
  • Mitglied im Stiftungsrat der Schering Stiftung
  • Mitglied im Stiftungsrat der Familie-Hansen-Stiftung

Projekte

  • 2015-2020 DFG-Projekt „Strukturelle und funktionelle Dynamik der Na+/H+-Antiporter"
  • 2012-2015 DFG-Projekt „Enzymologische und strukturbiologische Aufklärung der Funktion der Vitamin K-Epoxid Reduktase (VKORC1)“
  • seit 2008 Teilprojektleiter des DFG-Projekts „Strukturelle Genomik ausgewählter Familien sekundär aktiver Transport“, Teilprojekt zu SFB 807: „Transport und Kommunikation durch biologische Membranen“
  • 2006-2019 Board of Directors des DFG-Exzellenzclusters EXC 115 „Dynamik Makromolekularer Komplexe“, Goethe-Universität Frankfurt
  • 2007 Teilprojektleiter des DFG-Projekts „Structural Membrane Proteomics and Genomics using the Hyperthermophilic Eubacterium Aquifex Aeolicus“, Teilprojekt zu SFB 628: „Functional Membrane Proteomics - From Transport Machineries to Dynamic Assemblies and Networks”
  • 2003-2006 Teilprojektleiter des DFG-Projekts „Membrane Proteomics using the Hyperthermophilic Eubacterium Aquifex Aeolicus“, Teilprojekt zu SFB 628 „Functional Membrane Proteomics - From Transport Machineries to Dynamic Assemblies and Networks“
  • 1997-2008 Teilprojektleiter des DFG-Projekts „Strukturelle und mechanistische Untersuchungen an terminalen Oxidasen und Optimierung von Methoden der Membranproteinkristallisation“, Teilprojekt zu SFB 472: „Molekulare Bioenergetik“

Auszeichnungen und Mitgliedschaften

  • 2008 Keilin Medal der British Biochemical Society, London, Vereinigtes Königreich
  • seit 2003 Ehrenmitgliedschaft der Gesellschaft für Biochemie und Molekularbiologie (GBM), Frankfurt am Main
  • seit 2005 Ausländisches Mitglied der Royal Society, London, Vereinigtes Königreich
  • seit 1996 Ausländisches Mitglied der National Academy of Sciences, Washington, D.C., USA
  • seit 1995 Mitglied der Nationalen Akademie der Wissenschaften Leopoldina
  • 1990 Großes Verdienstkreuz der Bundesrepublik Deutschland
  • 1988 Nobelpreis für Chemie, gemeinsam mit Johann Deisenhofer und Robert Huber
  • 1988 Otto-Bayer-Preis (mit Johann Deisenhofer)
  • 1986 Gottfried Wilhelm Leibniz-Preis der Deutschen Forschungsgemeinschaft
  • 1986 Otto Klung Weberbank-Preis
  • Ehrendoktorwürde der Universität Würzburg
  • Ehrendoktorwürde der Universität Bologna, Italien
  • Ausländisches Mitglied der Chinese Academy of Sciences, Beijing, China
  • Mitglied der Berlin-Brandenburgischen Akademie der Wissenschaften
  • Mitglied der European Molecular Biology Organization (EMBO)
  • Korrespondierendes Mitglied der Nordrhein-Westfälischen Akademie der Wissenschaften und der Akademie der Wissenschaften zu Göttingen
  • Ausländisches Mitglied der Königlich Niederländischen Akademie der Wissenschaften, Amsterdam, Niederlande

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