Forschung

Forschungsschwerpunkte: Protein- und RNA-Faltung, molekularer Energiefluss, Laser-Rastertunnelmikroskopie von Glasen und Nanostrukturen, Schwimmdynamik von einzel- und mehrzelligen Organismen

Martin Gruebele erforscht Proteine, ihre Wechselwirkungen und ihre Faltung im Reagenzglas, in Zellen und in Organismen. Er entdeckte ‚bergab’ faltende Proteine. Seine Forschungsergebnisse tragen zu einem tieferen Verständnis bei, wie sich Proteine in dreidimensionale Moleküle falten. Seine Messungen in Zellen zeigen, wie Ribonukleinsäuren und Proteinmoleküle kurzlebige, aber funktionell wichtige Komplexe bilden.

Proteine (Eiweißmoleküle) sind die wichtigsten Funktionsträger in der Zelle und für fast alle biologischen Prozesse verantwortlich. Damit sie ihre vielfältigen Funktionen im Körper wahrnehmen können, müssen sie sich zu einer definierten dreidimensionalen Struktur falten. Fehlfunktionen im Faltungsprozess spielen eine entscheidende Rolle bei Krankheiten wie Diabetes, Mukoviszidose, Parkinson und Alzheimer. Mit Experimenten, Berechnungsmodellen und Spektroskopie-Studien erforscht Martin Gruebele, wie Proteine ihre Faltung auf ultraschnellen Zeitskalen initiieren und wie sie sich wieder entfalten.

Während lange Zeit die Zwischenstationen, die Geschwindigkeit und der Weg der Faltung als wichtige Faktoren angesehen wurden, sprechen Wissenschaftler heute bei der Faltung von einer mehrdimensionalen Energielandschaft und von Trichtern. Martin Gruebele hat bergab faltende Proteine entdeckt, die das Modell der biologischen Energielandschaft experimentell stützen.

Martin Gruebele konnte mit seinem Team zeigen, dass sich ein entfaltetes Protein langsamer durch die Zelle bewegt und auf dem Weg auch stecken bleiben kann. Sie konnten zeigen, dass entfaltete Proteine häufiger an bestimmten Molekülen (Chaperonen) in der Zelle haften als gefaltete Proteine. Bei vielen entfalteten Proteinen werden die Systeme der Zelle überlastet. Die Forschung zu Proteinen, Faltung und Transport kann einen tiefen Einblick in den Zusammenhang zwischen Fehlfaltungen und Krankheiten geben.

Jetzt erforscht Gruebele auch die Dynamik von Glasen und elektronisch angeregten Nanoteilchen, wobei ein Laser die Teilchen anregt und ein Tunnelrastermikroskop die Anregung einzelner Teilchen misst. Und schließlich arbeitet seine Forschungsgruppe auch an der quantitativen Analyse des Schwimmverhaltens, von Bakterien bis hin zu Fischen.

In früheren Arbeiten beschäftigte sich Martin Gruebele mit der hoch aufgelösten Molekularspektroskopie und der Femtochemie. Er hat mit seiner Kollegin Martina Havenith herausgefunden, warum Fische im Eismeer nicht einfrieren. Die Wissenschaftler haben die Wirkungsweise eines Gefrierschutz-Proteins im Blut der Fische beschrieben. Der biologische Gefrierschutz kann auch bei medizinischen Anwendungen, z. B. Organtransplantaten, vorteilhaft sein.

Werdegang

• seit 2008 James R. Eiszner-Professor für Chemie, University of Illinois at Urbana-Champaign, USA
• 2008-2014 Adjunct Professor für Physik, Michigan State University, USA
• 2006-2008 William H. and Janet Lycan Professor, University of Illinois at Urbana-Champaign
• 2005-2006 Gastwissenschaftler an der Ruhr-Universität Bochum
• 2003-2008 Direktor des Center for Biophysics and Computational Biology, University of Illinois at Urbana-Champaign
• 2002-2005 Alumni Scholar Professor, University of Illinois at Urbana-Champaign
• seit 2000 Professor für Physik, University of Illinois at Urbana-Champaign
• 1999 Gastwissenschaftler an der Hebrew University, Hungarian Academy of Sciences und École Polytechnique Féderale, Lausanne, Schweiz
• seit 1999 Professor für Biophysik und Computational Biology, University of Illinois at Urbana-Champaign
• seit 1999 Professor für Chemie, University of Illinois at Urbana-Champaign
• 1998-1999 Associate Professor für Chemie, University of Illinois at Urbana-Champaign
• 1992-1998 Assistant Professor für Chemie, University of Illinois at Urbana-Champaign
• 1989-1992 Postdoctoral Fellow am California Institute of Technology (Caltech), USA
• 1988 Ph.D. in Chemie, University of California at Berkeley, USA
• 1984 B.S. in Chemie, University of California at Berkeley

Funktionen

• seit 2016 Mitglied im Packard Fellowship Committee
• seit 2016 Mitglied im Beirat des NSF Center UC Merced
• 2014-2015 Vorsitzender der Biophysical Society Biophysics In-Vivo subgroup
• seit 2013 Mitglied im Exekutivkomitee des International Symposium on Molecular Spectroscopy
• 2013-2017 Associate Editor von JACS – Journal of the American Chemical Society
• seit 2013 Editor der PNAS – Proceedings of the National Academy of Sciences, USA
• seit 2014 Mitglied in verschiedenen Auswahlausschüssen für NAS Awards
• 2013 Vorsitzender der ACS Physical Chemistry Division
• 2011-2017 Mitglied im wissenschaftlichen Beirat der Research Corporation for the Advancement of Science
• 2008-2013 Mitglied im Editorial Board von IJMS
• 2008-2013 Mitglied im Editorial Board von J. Phys. Chem
• 2006-2011 Mitglied im Editorial Board von Advances in Chemical Physics
• 2004 Mitglied im Beratungskomitee des Texas Board of Higher Education
• 2001-2014 Mitglied im Editorial Board von Chemical Physics
• 2001-2006 Mitglied im Editorial Board von Annual Reviews of Physical Chemistry
• 2001-2002 Mitglied im Exekutivkomitee des APS Chemical Physics Division Executive Committee
• 1999-2014 Mitglied im Editorila Board von Chemical Physics Letters
• 1998-2005 Senior Editor des Journal of Physical Chemistry, ACS
• 1998-2001 Mitglied im Editorial Board des Journal of Chemical Physics
• 1996-1999 Mitglied im Auswahlausschuss der ACS Spectroscopy Awards
• 1993-1994 Berater von Lasermetrics
• 1991 Berater der Quantum Design Corp.
• Gutachter für NSF, NIH, NIH-SCORE, Nobel Foundation, Schweizer Nationalfonds der Naturwissenschaften, VolkswagenStiftung, Deutsche Forschungsgemeinschaft, Max-Planck-Institut für Biophysik Göttingen, Wallenberg Foundation, Royal Swedish Academy of Sciences

Projekte

• 2010-2013 Vibrational Quantum Computing
• 2006-2008 Human Frontiers Science Project
• 2001-2017 NIH National Resource Center

Auszeichnungen und Mitgliedschaften

• 2017 ACS Nakanishi-Preis
• 2016 SEED-Preis der Research Corporation for the Advancement of Science
• seit 2015 Fellow der American Chemical Society, USA
• seit 2013 Mitglied der US-National Academy of Sciences
• 2010-2015 List of Teachers Ranked as Excellent by Their Students
• seit 2010 Mitglied der American Academy of Arts and Sciences
• 2008 Raymond and Beverly Sackler International Prize, Israel
• seit 2008 Mitglied der Nationalen Akademie der Wissenschaften Leopoldina
• 2006 Teaching Excellence Award, School of Chemical Sciences
• 2005 Fellow der Biophysical Society
• 2005 Friedrich Wilhelm Bessel-Forschungspreis der Alexander von Humboldt-Stiftung
• 2002 Fellow der American Physical Society
• 2002 Creativity Extension Award der National Science Foundation
• 2002 Alumni Scholar Professorship
• 2000 Coblentz Award
• 1998 University Scholar
• 1998 Camille and Henry Dreyfus Teacher-Scholar Award, Dreyfus Foundation
• 1997 Alfred P. Sloan Fellow, Sloan Foundation
• 1995 Teaching Excellence Award, School of Chemical Sciences
• 1995 Cottrell Scholar Award, Research Corporation
• 1995 Fellow am Center for Advanced Studies
• 1994 David and Lucile Packard Fellow, Packard Foundation
• 1994 National Young Investigator Award
• 1993 List of Teachers Ranked Excellent by Their Students
• 1992 A. O. Beckman Award
• 1992 Dreyfus New Faculty Award, Dreyfus Foundation
• 1987-1988 Dow Chemical Graduate Fellow
• 1986-1987 IBM Predoctoral Fellow
• 1984-1986 University Fellow, University of California Berkeley, USA
• 1985 Outstanding Teacher Award, U.C. Berkeley Dept. of Chemistry
• 1984 University Certificate of Distinction, U.C. Berkeley
• 1984 Department Citation for Highest Honors, U.C. Berkeley