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Nobelpreis für Chemie 1988
Wahljahr: | 1990 |
Sektion: | Biochemie und Biophysik |
Stadt: | Martinsried |
Land: | Deutschland |
Forschungsschwerpunkte: Proteinstrukturen, photosynthetisches Reaktionszentrum, Photosynthese, Röntgenkristallographie, Immunmoleküle, Proteasen, Drug-Design-Programme, Kristallstrukturen
Robert Huber arbeitet vorrangig an der Aufklärung von Proteinstrukturen. 1988 erhielt er – gemeinsam mit Johann Deisenhofer und Hartmut Michel – den Nobelpreis für Chemie für das Entschlüsseln der dreidimensionalen Struktur des photosynthetischen Reaktionszentrums von Purpurbakterien. Die Forscher haben mit ihrer Arbeit grundlegende Erkenntnisse zur Photosynthese geliefert.
Huber und seinen Kollegen gelang die Kristallisation des Reaktionszentrums des Bakteriums „Rhodopseudomonas viridis“ (wird jetzt „Blastochloris viridis“ genannt). Ihre Forschung klärte auf, wie Pflanzenzellen die Energie der Sonne speichern. Es war der erste Membranprotein-Komplex überhaupt, dessen atomare Struktur mit der Methode der Röntgenkristallographie (auch Röntgenstrukturanalyse genannt) analysiert werden konnte. Das Ergebnis konnte auf andere Pflanzen übertragen werden, da das photosynthetische Reaktionszentrum des Bakteriums fast genauso aufgebaut ist wie das von höheren Pflanzen.
In den 1970er Jahren hat Huber das erste proteinkristallographische Labor in Deutschland aufgebaut und mit Hilfe der Röntgenkristallographie im Laufe der Jahre über 100 Proteinstrukturen aufgeklärt, unter anderem von Proteinen des Immunsystems und des Energie- und Elektronentransfers. Ein weiterer Schwerpunkt seiner wissenschaftlichen Laufbahn war die Entwicklung neuer Analyse-Geräte und -Methoden. Als Emeritus der Gruppe für Strukturforschung am Max-Planck-Institut für Biochemie untersucht er vor allem Proteasen und Immunmoleküle und arbeitet im Bereich Arzneimittelforschung an „Drug-Design“-Programmen mit (Entwicklung neuer Wirkstoffe).
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