Professor Dr Johannes Buchner

Forschungsschwerpunkte: Hitzeschockproteine, Proteinfaltung, Proteininteraktionen, Chaperone
Johannes Buchner erforscht Proteinfaltungsprozesse in vitro und auf zellulärer Ebene. Proteine als Ketten von Aminosäuren können ihre korrekte Funktion meist erst dann erfüllen, wenn sie sich zu komplexen, dreidimensionalen Strukturen ausgerichtet bzw. gefaltet haben. Diese Proteinfaltung läuft teilweise fehlerhaft ab. Um solche Fehler zu vermeiden, bedient sich die Zelle einer hochkonservierten, komplexen Maschinerie aus Hilfsproteinen, den sogenannten molekularen Chaperonen.
Die meisten Chaperone gehören zur Klasse der Hitzeschockproteine oder Stressproteine und werden bei ungünstigen Umweltbedingungen, wie extremer Hitze, gebildet. Chaperone interagieren mit Proteinen, die anfällig für Fehlfaltungen oder Aggregation sind. Sie unterstützen deren korrekte Faltung und Assoziation, ohne selbst Teil der Struktur zu werden. Nach welchen Prinzipien diese komplexe Maschinerie funktioniert, ist noch in wichtigen Punkten ungeklärt.
Ein Beispiel ist die Klasse der kleinen Hitzeschockproteine. Dazu gehört das Augenlinsenprotein αB-Crystallin. Dieses Protein sorgt dafür, dass das dichte Proteingemisch, das in der Linse in gelöster Form vorliegt, klar und lichtdurchlässig bleibt. Versagt der Mechanismus des Schutzproteins, trübt sich die Linse und es kommt zum grauen Star. Johannes Buchner konnte jüngst entschlüsseln, wie dieses Schutzprotein aktiviert wird und dafür sorgt, dass Kataraktbildung verhindert wird.
Das Verständnis der Proteinfaltungsprozesse auf zellulärer Ebene liefert neben dem Einblick in die Ursachen von Faltungskrankheiten auch wichtige Erkenntnisse für biotechnologische Produktionsprozesse, wie z.B. der Herstellung von Antikörpern.