Prof. Dr. Rudi Glockshuber

Forschungsschwerpunkte: Disulfidbrücken, Supramolekulare Strukturen, Protein-Protein-Interaktionen, Proteinbindungen, Typ 1-Pili
Rudi Glockshuber ist Biophysiker, er erforscht die Biophysik und Struktur von Proteinen. Schwerpunkte seiner Arbeit sind die Proteinfaltung und Prionenerkrankungen. Im Bereich der Proteinfaltung beschäftigt er sich vor allem mit fixierenden Bindungen (Disulfidbrücken) und der Haftung von Proteinkomplexen des Bakteriums E. coli auf Wirtszellen.
Ein Schwerpunkt von Rudi Glockshubers Forschung ist die enzymkatalysierte Ausbildung von Disulfidbrücken bei der Proteinfaltung. Disulfidbrücken sind fixierende Bindungen, sie formen und stabilisieren die dreidimensionale Proteinstruktur. Die Forscher aus der Arbeitsgruppe von Rudi Glockshuber entdeckten die stärkste Bindung zwischen zwei Proteinen, die jemals gemessen wurde. Die Proteine FimF und FimG des E. coli-Bakteriums haften extrem gut aneinander, weil ein Fortsatz des einen Proteins (FimF) genau in eine Grube des anderen passt (FimG). Die Bindung ist so stark, dass sie unter natürlichen Bedingungen drei Milliarden Jahre überdauern würde. Normalerweise halten Protein-Protein-Bindungen höchstens einige Tage.
In weiteren Arbeiten entwickelte das Team um Rudi Glockhuber daraus eine neue, effiziente Methode, um Proteine zu isolieren (Affinitätschromatografie). Die Wissenschaftler konnten mit ihrer neuen Technik das gesamte Ribosom des E. coli-Bakteriums in einem einzigen Schritt aus den Zellen isolieren. Mit dem Verfahren lassen sich Proteine auch dauerhaft auf einem Träger fixieren. Ein weiteres Forschungsthema ist der Mechanismus der Anordnung von Typ-1-Pili des Bakteriums E. coli. Typ 1-Pili sind extrazelluläre supramolekulare Protein-Komplexe, die für die Haftung von pathogenen E. coli-Stämmen an der Zelloberfläche des Wirts erforderlich sind. Hierbei haften Hunderte bis Tausende von Proteinuntereinheiten extrem schnell mit einer einzigartigen kinetischen Stabilität. Glockshuber und sein Team interessieren sich vor allem für die Funktion von FimC, einem Assemblierungsfaktor zwischen innerer und äußerer Membran (periplasmatischer Raum), der für den Pilus-Zusammenbau in vivo erforderlich ist.
In früheren Arbeiten ermittelte Glockshuber durch NMR-Spektroskopie (Nuclear Magnetic Resonance) auch die dreidimensionale Raumstruktur des zellulären Prion-Proteins. Prion-Proteine gelten als Erreger des Rinderwahnsinns (BSE) oder der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit beim Menschen. Glockshuber entdeckte ein bisher unbekanntes Faltungsmuster, das für die Umwandlung der zellulären in die infektiöse Form verantwortlich sein könnte.