Prof. Dr. Benjamin Schuler
- Fachbereich Biochemie und Biophysik
- Ort Zürich, Schweiz
- Wahljahr 2025
Forschung
Forschungsschwerpunkte: Molekulare Biophysik, Proteindynamik, Proteinfaltung, unstrukturierte Proteine, Einzelmolekülspektroskopie
Ben Schuler ist ein österreichischer Chemiker und Biochemiker. Er beschäftigt sich mit Proteinen – Moleküle, die an allen biologischen Prozessen beteiligt sind und somit auch häufig im Zusammenhang mit den Ursachen von Krankheiten stehen. Vor allem untersucht er die Struktur, Dynamik, Faltung und Fehlfaltung von Proteinen. Hierfür hat er Einzelmolekül-Fluoreszenzmethoden entwickelt, die zu neuen Erkenntnissen über die strukturellen und dynamischen Eigenschaften von Proteinen im molekularen Detail führen.
Proteine sind die molekularen Maschinen des Lebens. Um deren vielfältige Funktionen zu verstehen, untersucht Ben Schuler den Zusammenhang zwischen Struktur, Dynamik und Funktion auf molekularer Ebene. In seinem multidisziplinären Team wendet er einen integrativen Ansatz an, der Methoden der Molekularbiologie, der Proteinchemie, der Biophysik sowie der Einzelmolekülspektroskopie und Simulationen umfasst. Insbesondere die Einzelmolekülspektroskopie steht im Fokus von Ben Schuler. Damit kann die Heterogenität und Dynamik von Molekülen und Systemen aufgelöst und quantifiziert werden, dies ist mit konventionellen Techniken nur schwer möglich. Beispiele hierfür sind intrinsisch ungeordnete Proteine, Fehlfaltungsprozesse, Protein-Nukleinsäure-Wechselwirkungen sowie die Dynamik der Proteinfaltung in lebenden Zellen. Ein wichtiges Ziel von Ben Schuler ist es, mechanistische Erkenntnisse auf der Basis quantitativer physikalischer Modelle zu gewinnen, etwa durch kinetische Modelle, Theorien der Polymerphysik und Computersimulationen.
Ein zentrales Element der Arbeit von Ben Schuler ist zudem, mittels der Entwicklung neuer Methoden auch zu konzeptionell neuen Ansätzen zu finden. Dazu zählt die Kopplung von Einzelmolekülspektroskopie mit Mikrofluidiksystemen (Systeme zur präzisen Steuerung von Flüssigkeiten durch Kleinstkanäle) und Nanophotonik, wobei die Wechselwirkung von Objekten im Nanometerbereich mit Licht analysiert wird. So wird es möglich, das Verhalten einzelner Biomoleküle über Zeitskalen von Nanosekunden bis Stunden hinweg selbst unter komplexen Umgebungsbedingungen zu beobachten und zu verstehen.
Ben Schuler ist ein österreichischer Chemiker und Biochemiker. Er beschäftigt sich mit Proteinen – Moleküle, die an allen biologischen Prozessen beteiligt sind und somit auch häufig im Zusammenhang mit den Ursachen von Krankheiten stehen. Vor allem untersucht er die Struktur, Dynamik, Faltung und Fehlfaltung von Proteinen. Hierfür hat er Einzelmolekül-Fluoreszenzmethoden entwickelt, die zu neuen Erkenntnissen über die strukturellen und dynamischen Eigenschaften von Proteinen im molekularen Detail führen.
Proteine sind die molekularen Maschinen des Lebens. Um deren vielfältige Funktionen zu verstehen, untersucht Ben Schuler den Zusammenhang zwischen Struktur, Dynamik und Funktion auf molekularer Ebene. In seinem multidisziplinären Team wendet er einen integrativen Ansatz an, der Methoden der Molekularbiologie, der Proteinchemie, der Biophysik sowie der Einzelmolekülspektroskopie und Simulationen umfasst. Insbesondere die Einzelmolekülspektroskopie steht im Fokus von Ben Schuler. Damit kann die Heterogenität und Dynamik von Molekülen und Systemen aufgelöst und quantifiziert werden, dies ist mit konventionellen Techniken nur schwer möglich. Beispiele hierfür sind intrinsisch ungeordnete Proteine, Fehlfaltungsprozesse, Protein-Nukleinsäure-Wechselwirkungen sowie die Dynamik der Proteinfaltung in lebenden Zellen. Ein wichtiges Ziel von Ben Schuler ist es, mechanistische Erkenntnisse auf der Basis quantitativer physikalischer Modelle zu gewinnen, etwa durch kinetische Modelle, Theorien der Polymerphysik und Computersimulationen.
Ein zentrales Element der Arbeit von Ben Schuler ist zudem, mittels der Entwicklung neuer Methoden auch zu konzeptionell neuen Ansätzen zu finden. Dazu zählt die Kopplung von Einzelmolekülspektroskopie mit Mikrofluidiksystemen (Systeme zur präzisen Steuerung von Flüssigkeiten durch Kleinstkanäle) und Nanophotonik, wobei die Wechselwirkung von Objekten im Nanometerbereich mit Licht analysiert wird. So wird es möglich, das Verhalten einzelner Biomoleküle über Zeitskalen von Nanosekunden bis Stunden hinweg selbst unter komplexen Umgebungsbedingungen zu beobachten und zu verstehen.
Werdegang
- 2016-2020 Direktor, Biochemisches Institut, Universität Zürich, Zürich, Schweiz
- seit 2009 Ordentlicher Professor für Molekulare Biophysik, Biochemisches Institut, Universität Zürich, Zürich, Schweiz (seit 2016 zusätzlich affiliiert mit dem Physik-Institut, Universität Zürich, Zürich, Schweiz)
- 2004-2009 Assistenzprofessor für Biochemie, Biochemisches Institut, Universität Zürich, Zürich, Schweiz
- 2003-2004 Leiter, Emmy Noether-Gruppe, Institut für Physikalische Biochemie, Universität Potsdam
- 2000-2003 Postdoktorand, National Institutes of Health (NIH), Bethesda, USA
- 1999 Postdoktorand, Institut für Physikalische Biochemie und Biophysik, Universität Regensburg
- 1996-1998 Promotion, Institut für Physikalische Biochemie und Biophysik, Universität Regensburg
- 1995 Diplom (MSc) in Biochemie, Universität Regensburg
- 1993-1994 Europäisches Förderprogramm von Auslandsaufenthalten an Universitäten (Erasmus), University of Kent, Canterbury, UK
- 1990-1995 Studium der Chemie und Biochemie, Universität Regensburg
Funktionen
- seit 2024 Mitglied, Scientific Advisory Board, Center for Functional Protein Assemblies (CPA), Technische Universität München (TUM)
- seit 2021 Mitglied, Scientific Advisory Board, Regensburg Center for Biochmistry, Universität Regensburg
- seit 2018 Mitglied, Wissenschaftlicher Beirat für biomedizinische Forschung, Max-Planck-Institut für molekulare Biomedizin, Heidelberg
Projekte
- 2022-2026 Leiter, Interdisziplinäres Kollaborationsprojekt „Protein disorder in RNA-protein interactions: from dynamic structures to pathology”, Sinergia-Programm, Schweizerischer Nationalfonds, Schweiz
- 2017-2021 Leiter, Interdisziplinäres Kollaborationsprojekt „Role of disordered regions in RNA-binding proteins for function and pathology”, Sinergia-Programm, Schweizerischer Nationalfonds, Schweiz
Auszeichungen und Mitgliedschaften
- seit 2025 Mitglied, Nationale Akademie der Wissenschaften Leopoldina
- seit 2024 Fellow, Division of Biological Physics (DBIO), American Physical Society (APS), USA
- 2023 Kazuhiko Kinosita Award in Single-Molecule Biophysics, Biophysical Society, Bethesda, USA
- seit 2020 Fellow, Biophysical Society, Bethesda, USA
- 2009 Young Fluorescence Investigator Award, Biophysical Society, Bethesda, USA
- 2003 Junior Research Group Award, VolkswagenStiftung, Hannover
- 2003 Stipendium, Emmy Noether-Programm (Phase II), Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG)
- 2002 Visiting Fellow Award, NIH, Bethesda, USA
- 1999 Stipendium, Emmy Noether-Programm (Phase I), DFG