Prof. Dr. Bernd Bukau

Forschungsschwerpunkte: Interaktion zellulärer Netzwerke, molekulare Chaperone, Proteasen, Proteinfaltung, zelluläre Stressantwort, Hsp70-Chaperon-Netzwerk, AAA-Chaperone, Proteolyse, molekulare Mechanismen der Proteinfaltung
Bernd Bukau ist ein deutscher Zellbiologe. Er ist ein führender Wissenschaftler auf dem Gebiet der molekularen Mechanismen der Proteinfaltung in der Zelle – ein zentrales Gebiet der Molekularbiologie. Er untersucht dabei die Funktion und die Regulation sogenannter Chaperone, die bei der Proteinfaltung in der Zelle assistieren und diese kontrollieren. Speziell interessiert er sich dafür, welche Rolle Chaperone unter Stressbedingungen, zum Beispiel beim Hitzeschock spielen, bei dem es in der Zelle zu Proteinmissfaltungen kommt.
Als Makromoleküle müssen Proteine aus aneinander gereihten Aminosäuren korrekt gefaltet werden, um ihre Funktion innerhalb der Zelle erfüllen zu können, aber auch abgebaut werden, wenn sie fehlerhaft sind oder nicht mehr benötigt werden. Dafür bedient sich die Zelle einer hochkonservierten, komplexen Maschinerie aus Hilfsproteinen: molekulare Chaperone assistieren bei der korrekten Faltung, und Proteasen spalten und bauen Proteine in einem Proteolyse genannten Prozess ab.
Nach welchen Prinzipien beide Mechanismen funktionieren, nicht nur unter Normalbedingungen, sondern auch in Stresssituationen, birgt immer noch offene Fragen, denen sich Bernd Bukau mit seiner Forschung widmet. Das Gleichgewicht innerhalb der Zelle zwischen Proteinaufbau und -abbau ist ein wichtiges Qualitätskontrollnetzwerk der Zelle und steht in direktem Zusammenhang mit verschiedenen Erkrankungen und Alterung. Somit hat Bernd Bukaus Forschung medizinische und biotechnologische Relevanz. Seine Arbeitsgruppe setzt ein weites Methodenspektrum für die Analysen ein, das sich von der Genetik über Zellbiologie und Biochemie bis hin zur Biophysik erstreckt und Modellorganismen wie Bakterien, Hefe- und Säugerzellen nutzt.
Die Arbeitsgruppe von Bernd Bukau konnte in den letzten Jahren Arbeitsweisen der Chaperone aufklären und damit grundlegende Beiträge zum molekularen Verständnis von Proteinfaltung und Proteinreparatur in der Zelle liefern. Seine Arbeitsgruppe hat zudem ein überzeugendes Modell zur molekularen Reaktionssequenz eines bestimmten Chaperon-Systems (des DnaK/DnaJ/GrpE-Systems) erarbeitet.
In einer Serie von Beiträgen hat er sowohl die Strukturbiologie als auch die Molekularbiologie und die Proteinchemie durch neue Erkenntnisse und methodische Entwicklungen bereichert. 1999 erhielt er den Gottfried Wilhelm Leibniz-Preis der Deutschen Forschungsgemeinschaft.