Dr. Manajit Hayer-Hartl
- Fachbereich Biochemie und Biophysik
- Ort Martinsried, Deutschland
- Wahljahr 2018
Forschung
Forschungsschwerpunkte: Molekulare Chaperone, Proteinfaltung, künstliche Proteine, Fotosynthese, Rubisco-Biogenese, Nutzpflanzen
Manajit Hayer-Hartl ist eine singapurische Biophysikerin und Biochemikerin. Sie erforscht bestimmte molekulare Maschinen (Chaperone) und ihre Rolle bei der Proteinfaltung. Chaperone helfen auch dabei, Proteine künstlich im Reagenzglas herzustellen. Mit ihrem Team konnte Manajit Hayer-Hartl das Schlüsselprotein der Fotosynthese nachbauen. Ihre Forschungsergebnisse können helfen, effizientere Nutzpflanzen zu entwickeln.
Proteine sind an vielen lebenswichtigen Prozessen in der Zelle beteiligt. Einer der wichtigsten biologischen Prozesse ist die Fotosynthese. Dabei wandeln Pflanzen Kohlendioxid und Wasser in Sauerstoff und Zucker um. Proteine können ihre Aufgaben nur erfüllen, wenn sie sich zu einer korrekten dreidimensionalen Struktur gefaltet haben. Damit Proteine richtig gefaltet werden, setzt die Zelle „Hilfsproteine“ ein, die molekularen Chaperone.
Chaperone sind aber auch wichtige Werkzeuge für die Wissenschaft. Sie helfen dabei, Proteine künstlich im Reagenzglas herzustellen. Das Schlüsselprotein der Fotosynthese ist „Rubisco“. Es bindet Kohlendioxid und erzeugt damit Zuckermoleküle als Baustoff für den Organismus. Manajit Hayer-Hartl ist es gelungen, das Protein im Reagenzglas nachzubauen.
Manajit Hayer-Hartl will das künstlich hergestellte Rubisco-Protein nun so verändern, dass es Kohlendioxid effektiver umsetzt als das natürliche Protein. Dadurch könnte sich die Produktion von Getreide erhöhen lassen. Die Arbeiten könnten auch für den Klimaschutz wichtig sein. Es könnten Pflanzen und Mikroorganismen hergestellt werden, die effektiver arbeiten und mehr Kohlendioxid aus der Atmosphäre binden.
Manajit Hayer-Hartl ist eine singapurische Biophysikerin und Biochemikerin. Sie erforscht bestimmte molekulare Maschinen (Chaperone) und ihre Rolle bei der Proteinfaltung. Chaperone helfen auch dabei, Proteine künstlich im Reagenzglas herzustellen. Mit ihrem Team konnte Manajit Hayer-Hartl das Schlüsselprotein der Fotosynthese nachbauen. Ihre Forschungsergebnisse können helfen, effizientere Nutzpflanzen zu entwickeln.
Proteine sind an vielen lebenswichtigen Prozessen in der Zelle beteiligt. Einer der wichtigsten biologischen Prozesse ist die Fotosynthese. Dabei wandeln Pflanzen Kohlendioxid und Wasser in Sauerstoff und Zucker um. Proteine können ihre Aufgaben nur erfüllen, wenn sie sich zu einer korrekten dreidimensionalen Struktur gefaltet haben. Damit Proteine richtig gefaltet werden, setzt die Zelle „Hilfsproteine“ ein, die molekularen Chaperone.
Chaperone sind aber auch wichtige Werkzeuge für die Wissenschaft. Sie helfen dabei, Proteine künstlich im Reagenzglas herzustellen. Das Schlüsselprotein der Fotosynthese ist „Rubisco“. Es bindet Kohlendioxid und erzeugt damit Zuckermoleküle als Baustoff für den Organismus. Manajit Hayer-Hartl ist es gelungen, das Protein im Reagenzglas nachzubauen.
Manajit Hayer-Hartl will das künstlich hergestellte Rubisco-Protein nun so verändern, dass es Kohlendioxid effektiver umsetzt als das natürliche Protein. Dadurch könnte sich die Produktion von Getreide erhöhen lassen. Die Arbeiten könnten auch für den Klimaschutz wichtig sein. Es könnten Pflanzen und Mikroorganismen hergestellt werden, die effektiver arbeiten und mehr Kohlendioxid aus der Atmosphäre binden.
Werdegang
- seit 2014 Leiterin, Forschungsgruppe „Chaperonin-vermittelte Proteinfaltung", Max-Planck-Institut (MPI) für Biochemie, Martinsried
- seit 2006 Principal Investigator, Abteilung für „Zelluläre Biochemie“, MPI für Biochemie, Martinsried
- 1997-2005 Leiterin, Forschungsgruppe „Zelluläre Biochemie“, MPI für Biochemie, Martinsried
- 1991-1996 Wissenschaftliche Mitarbeiterin, Department of Cellular Biochemistry and Biophysics, Sloan-Kettering-Institute, New York City, USA
- 1989-1990 Postdoktorandin, Jules Stein Eye Institute, University of California (UCLA), Los Angeles, USA
- 1987-1989 Postdoktorandin, Institut für Physikalische Biochemie, Ludwig-Maximilians-Universität (LMU), München
- 1986-1987 Postdoktorandin, Institut Pasteur, Straßburg, Frankreich
- 1984-1986 Postdoktorandin, Department of Biochemistry, Oxford University, Oxford, UK
- 1984 Promotion in Chemie, University of Stirling, Stirling, UK
- 1981 B.Sc. in Biologie und Chemie, University of Stirling, Stirling, UK
Projekte
- 2016-2024 Leiterin, Teilprojekt „Mechanismen der Chaperonin-vermittelten Proteinfaltung und Assemblierung“, Sonderforschungsbereich (SFB) 1035, Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG)
- 2001-2012 Leiterin, Teilprojekt „Chaperonin-vermittelte Proteinfaltung“, SFB 594, DFG
Auszeichungen und Mitgliedschaften
- 2022 Lawrence Bogorad Award, American Society of Plant Biologists (ASPB), USA
- 2020 ASBMB-Merck Award, American Society for Biochemistry and Molecular Biology (ASBMB), USA
- seit 2018 Mitglied, Nationale Akademie der Wissenschaften Leopoldina
- 2018 Charles F. Kettering Prize, ASPB, USA
- 2017 Dorothy Crowfoot Hodgkins Award, Protein Society, USA
- seit 2016 Mitglied, European Molecular Biology Organization (EMBO)