Prof. Dr. Martina Havenith-Newen

Forschungsschwerpunkte: intermolekulare Wechselwirkungen, Aggregation, Solvatation, Infrarot- und Terahertz-Laserspektroskopie, molekulare Erkennung
Martina Havenith-Newen ist physikalische Chemikerin. Ihr Forschungsschwerpunkt sind intermolekulare Wechselwirkungen, vor allem Lösungsvorgänge (Solvatation). Sie hat THz-Spektroskopie als neue Methode etabliert, mit der es möglich ist, die schnellen Wassernetzwerkschwingungen zu beobachten. Durch die Entwicklung der „Kinetischen Terahertz-Absorptionsspektroskopie“ (KITA) in ihrer Gruppe ist es möglich, Änderungen der gekoppelten Protein/Wasserdynamik während eines biologischen Prozesses zu beobachten. Dadurch konnte die Rolle des Wassers bei biologischen Prozessen wie der molekularen Erkennung, enzymatischen Reaktionen und der Proteinfaltung neu definiert werden.
Martina Havenith-Newen erforscht chemische Reaktionen in Lösungsmitteln. Sie will herausfinden, wie die Lösungsmittelmoleküle die Reaktionen der gelösten Stoffe beeinflussen und steuern. Insbesondere gilt ihr Interesse der Rolle des Wassers bei biologischen Prozessen. Dafür hat sie mit ihrem Team neue Analysemethoden im Bereich der Terahertz-Laserspektroskopie etabliert. So hat sie mit ihrer Gruppe die „Kinetische Terahertz-Absorptionsspektroskopie“ (KITA) entwickelt, mit der Änderungen der kollektiven Bewegungen von Wassermolekülen und Proteinen während eines biologischen Prozesses beobachtet werden können. Mit den neu entwickelten Methoden konnte Martina Havenith-Newen nachweisen, dass sich Wassermoleküle in Anwesenheit von Proteinen geordneter bewegen. Mit der von ihr entwickelten Methode konnte gezeigt werden, dass die Protein- und Wasserbewegungen gekoppelt sind: Die schnellen Wassernetzwerkbewegungen werden über mehrere Solvathüllen hinweg von den Proteinen beeinflusst. Ebenfalls konnte sie zeigen, dass bei der molekularen Erkennung dem Wasser eine größere Rolle zukommt als bisher angenommen: Es bildet sich ein sogenannter „Hydrationstrichter“, bei dem die Wassermoleküle an einer Position gegenüber dem Rest der Proteinoberfläche signifikant in ihren Bewegungen verlangsamt sind.
Mit der THz-Absorptionsspektroskopie kamen die Wissenschaftler auch dem natürlichen Frostschutz bei Fischen im Eismeer auf die Spur. Das Blut der Fische müsste eigentlich bei 0,9 Grad gefrieren. Ein Gefrierschutzprotein senkt allerdings den Gefrierpunkt des Wassers, wodurch das Fischblut flüssig bleibt und die Tiere in tiefen Temperaturen überleben. Die Wissenschaftler sprechen von einer erweiterten Hydrathülle. Eine Aufklärung der Rolle des Wassers bei biologischen Vorgängen ist für viele Forschungsbereiche wichtig, so zum Beispiel bei der Erforschung, unter welchen Voraussetzungen sich Alzheimer-typische Plaques im Gehirn bilden. Ein molekulares Verständnis könnte für die Entwicklung von Medikamenten von entscheidender Bedeutung sein, gerade in den Fällen, in denen man bisher noch keinen Erfolg hat.