Prolin als molekularer Schalter bei der Phageninfektion
- Vorträge & Diskussionen
- Halle (Saale)
Franz X. Schmid, Bayreuth
- Startdatum
- Enddatum
- Ort Halle (Saale)
Cis/trans-Isomerisierungen von Prolylpeptidbindungen sind intrinsisch langsame Reaktionen, die die Faltungsraten vieler Proteine bestimmen. In letzter Zeit häufen sich die Hinweise, dass Prolylisomerisierungen nicht nur für die Proteinfaltung wichtig sind, sondern dass sie, möglicherweise gekoppelt mit lokaler Proteinumfaltung oder -entfaltung, als molekulare Schalter verwendet werden, um die Funktion von Proteinen zu regulieren. Filamentöse Bakteriophagen verwenden ein Prolin als molekulare Zeitschaltuhr und steuern damit die Infektion von Escherichia coli. Die cis/trans-Isomerisierung von Pro213 im Gelenk zwischen den beiden aminoterminalen Domänen des Gen-3-Proteins schaltet den infektiösen Zustand der Phagen an; die Lebensdauer dieses Zustands wird durch die Rate der Rückreaktion trans nach cis bestimmt.
Franz X. Schmid: Studium der Chemie an der Technischen Universität Berlin und an der Universität Regensburg (1969-1974), Promotion an der Universität Regensburg (1977), Habilitation ebendort (1984). Forschungsaufenthalte an der Stanford University, USA (1977-1978 und 1988). Seit 1988 Professor für Biochemie an der Universität Bayreuth. Verschiedene Preise und Auszeichnungen, u. a. Heisenberg-Stipendium der DFG (1987-1988) und Karl-Winnacker-Stipendium der Hoechst AG (1988-1993). Fachgutachter der DFG für Biochemie (2000-2008), Vorsitzender des Fachbeirates für die Max-Planck-Forschungsstelle „Enzymologie der Proteinfaltung“ in Halle/Saale (seit 2001). Gutachter u. a. für die National Science Foundation (USA), den Schweizer Nationalfonds, den Boehringer Ingelheim Fonds, EMBO und den Wellcome Trust. Mitglied des Herausgeberbeirates der Zeitschriften „Structure“ und „Biochemistry“ und „Journal of Molecular Biology“.
Forschungsschwerpunkte: Katalyse der Proteinfaltung, Triggerfaktor, extrem schnelle Proteinfaltung, evolutive Strategie zur Proteinstabilisierung
Seit 2000 ist Franz X. Schmid Mitglied der Deutschen Akademie der Naturforscher Leopoldina (Sektion Biochemie und Biophysik).
Kontaktadresse: Prof. Dr. Franz X. Schmid, Biochemisches Laboratorium, Universität Bayreuth, 95440 Bayreuth; fx.schmid(at)uni-bayreuth.de
Franz X. Schmid: Studium der Chemie an der Technischen Universität Berlin und an der Universität Regensburg (1969-1974), Promotion an der Universität Regensburg (1977), Habilitation ebendort (1984). Forschungsaufenthalte an der Stanford University, USA (1977-1978 und 1988). Seit 1988 Professor für Biochemie an der Universität Bayreuth. Verschiedene Preise und Auszeichnungen, u. a. Heisenberg-Stipendium der DFG (1987-1988) und Karl-Winnacker-Stipendium der Hoechst AG (1988-1993). Fachgutachter der DFG für Biochemie (2000-2008), Vorsitzender des Fachbeirates für die Max-Planck-Forschungsstelle „Enzymologie der Proteinfaltung“ in Halle/Saale (seit 2001). Gutachter u. a. für die National Science Foundation (USA), den Schweizer Nationalfonds, den Boehringer Ingelheim Fonds, EMBO und den Wellcome Trust. Mitglied des Herausgeberbeirates der Zeitschriften „Structure“ und „Biochemistry“ und „Journal of Molecular Biology“.
Forschungsschwerpunkte: Katalyse der Proteinfaltung, Triggerfaktor, extrem schnelle Proteinfaltung, evolutive Strategie zur Proteinstabilisierung
Seit 2000 ist Franz X. Schmid Mitglied der Deutschen Akademie der Naturforscher Leopoldina (Sektion Biochemie und Biophysik).
Kontaktadresse: Prof. Dr. Franz X. Schmid, Biochemisches Laboratorium, Universität Bayreuth, 95440 Bayreuth; fx.schmid(at)uni-bayreuth.de