Prof. Dr. Brenda A. Schulman

Forschungsschwerpunkte: Biochemie, Strukturbiologie, posttranslationale Modifikationen, Ubiquitin, Proteinabbau, Zellzyklus, Autophagie 
Brenda A. Schulman ist Biochemikerin, Strukturbiologin und Zellbiologin. Ihr Labor klärt die Grundprinzipien zellulärer Steuerung durch die Proteinaktivität von Ubiquitin und ubiquitinähnlichen Proteinen auf. Da diese Regulation mit zahlreichen Krankheiten - einschließlich Krebs, neurodegenerativen Störungen und Virusinfektionen - in Verbindung gebracht wird, ermöglicht Schulmans Forschung die Entschlüsselung physiologisch wichtiger Signalwege und deren Rolle bei Krankheit.
Brenda Schulman zeigt biochemische Wege und strukturelle Mechanismen auf, die der dynamischen Schaltung von Proteinfunktionen zugrunde liegen und entscheidende biologische Regulationspfade antreiben. Eine wichtige Form der Regulation für Eukaryoten ist die kovalente Modifikation von Proteinen durch Ubiquitin (UB) und Ubiquitin-ähnlichen Proteinen (UBL) in vielfältiger Kombination. Dies wird durch Kaskaden von Enzymen, bekannt als die Klassen E1, E2 und E3 ermöglicht. Es wird geschätzt, dass das menschliche Genom 500-1000 E1-, E2- und E3 Enzyme kodiert, was in etwa an die Anzahl der Kinasen heranreicht. Die enorme Anzahl dieser Enzyme unterstreicht deren bedeutende Rolle bei der Regulation. Die Grundlage von Schulmans Arbeit ist das beharrliche Bestreben, dynamische Proteinkomplexe in ihren funktionellen Formen darzustellen. 
Das Schulman-Labor rekonstruiert biochemisch solche komplizierten Regulationen, entwickelt neue chemische oder Protein-Designmethoden, um kurzlebige massive Multiprotein-Ansammlungen in ihrer Konformation zu erfassen, welche die transienten Ubiquitilierungsreaktions Zwischenprodukte darstellen, und definiert in Verbindung mit strukturellen Techniken und Genetik die strukturellen Mechanismen, die der UB- und UBL-Konjugation zugrunde liegen. Schulmans Gruppe bestimmte zahlreiche Strukturen (ursprünglich durch Röntgenkristallographie, neuerdings auch durch Kryo-Elektronenmikroskopie), welche die Grundprinzipien definieren, nach denen die Hauptklassen der E1-, E2- und E3-Enzyme UB und UBL auf spezifische Ziele übertragen. Schulman hat außerdem mehrere bisher unbekannte zelluläre Pfade zur Regulation der Ubiquitinierung identifiziert.