Research

Forschungsschwerpunkte: Proteinfaltung, Katalyse durch Prolylisomerasen, extrem schnelle Faltungsreaktionen, Proteinstabilität, molekulare Schalter

Franz-Xaver Schmid ist Biochemiker. Er erforscht Proteine sowie die Proteinfaltung und die Proteinstabilität. Er hat Faktoren der korrekten Proteinfaltung aufgeklärt und gemeinsam mit anderen Forschenden eine Methode zur Stabilisierung von Proteinen entwickelt, die in der Proteinforschung und Biotechnologie eingesetzt wird.

Proteine sind an vielen lebenswichtigen Prozessen in der Zelle beteiligt. Sie können ihre Aufgaben jedoch nur erfüllen, wenn sie sich zu einer komplexen dreidimensionalen Struktur gefaltet haben. Passieren bei der Faltung Fehler, kann dies zu Störungen und Krankheiten führen. Franz-Xaver Schmid hat Prozesse und Faktoren aufgeklärt, die eine korrekte Faltung unterstützen. Dabei wirken bestimmte „Helfermoleküle“ (Chaperone) und spezielle Enzyme, wie die Prolylisomerasen, zusammen und führen zu hocheffizienten Faltungshelfern. Die Prolylisomerisierung bestimmt auch die Geschwindigkeit bei Proteinfaltungsprozessen.

Die meisten Proteine bestehen aus mehreren Baueinheiten (Domänen). Franz-Xaver Schmid hat auch die Faltung von Proteinen mit mehreren Domänen auf molekularer Ebene untersucht. Dabei hat er erforscht, wie Stabilität und Faltung der Einzeldomänen mit der weiteren Faltung mechanistisch verknüpft sind. Darauf aufbauend hat er mit anderen Forschenden eine Methode zur Stabilisierung von Proteinen entwickelt. Die Stabilisierung von Proteinen ist für die grundlagen- und anwendungsorientierte Forschung wichtig.

Außerdem analysiert er Proteine mithilfe der „gerichteten Evolution“. Diese imitiert die natürliche Evolution von Millionen von Jahren auf der Zeitskala von Laborexperimenten und untersucht Ansatzpunkte, um Enzyme zu optimieren. Damit lassen sich auch Biokatalysatoren mit maßgeschneiderten Eigenschaften herstellen, die in industriellen Synthesen eingesetzt werden.

Werdegang

• 1988-2016 Professor für Biochemie, Universität Bayreuth
• 1988 Habilitation, Universität Regensburg
• Postdoc, Stanford University, Stanford, USA
• 1977 Promotion, Universität Regensburg

Projekte

• 2010-2015 Antragsteller, Projekt „Mechanismus der Thioloxidase Mia40“, Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG)
• 2008-2012 Antragsteller, Projekt „The mechanism of the prolyl isomerase SlyD“, DFG
• 2004-2015 Antragsteller, Projekt „How phage fd uses prolyl isomerization and partial unfolding to activate its gene-3-protein for infection“, DFG
• 2004-2010 Antragsteller, Teilprojekt „Stabilization of enzymes by Proside“, Schwerpunktprogramme (SPP) 1170, DFG
• 2000-2008 Antragsteller, Projekt „Ein allgemeines Selektionssystem zur Stabilisierung von Proteinen“, DFG
• 1999-2010 Beteiligter Wissenschaftler, Projekt „Molekulare Grundlagen der Thermostabilität von Proteinen“, DFG

Auszeichnungen und Mitgliedschaften

• seit 2000 Mitglied, Nationale Akademie der Wissenschaften Leopoldina