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Foto: MPI für Biophysik
Wahljahr: | 2003 |
Sektion: | Biochemie und Biophysik |
Stadt: | Frankfurt (M.) |
Land: | Deutschland |
Forschungsschwerpunkte: Struktur von Membranproteinen, Funktion von Molekülen beim Membrantransport und der Photosynthese, Elektronen-Kryomikroskopie (Kryo-EM)
Werner Kühlbrandt erforscht die Struktur und Funktion von Membranproteinen. Er hat Strukturen dieser Proteine charakterisiert und damit neue Erkenntnisse über Prozesse im Inneren der Zelle geliefert. Zudem entwickelt er Analysemethoden weiter.
Membranproteine sitzen in den Lipidmembranen, die jede Zelle umgeben, und sind an vielen lebenswichtigen Prozessen beteiligt. So zum Beispiel am Stofftransport, der Zellkommunikation oder der Weiterleitung von Signalen. Um diese Prozesse zu verstehen, muss die genaue räumliche Struktur der beteiligten Proteine beschrieben werden. Die Analyse von Membranproteinen und ihrer jeweiligen Funktion ist eine jedoch große Herausforderung, denn oft müssen Strukturen von mehreren verschiedenen Zuständen aufgeklärt werden.
Werner Kühlbrandt erforscht die Struktur und die molekularen Mechanismen der Membranproteine. Mit seinem Team untersucht er vor allem solche Proteine, die beim Membrantransport, der Photosynthese oder der Zellatmung eine Rolle spielen. Dafür setzen er und sein Team Elektronenbeugung, Röntgenkristallographie und Kryo-Elektronenmikroskopie (Kryo-EM) ein. Sie wollen herausfinden, wie komplexe Membrantransportmaschinerien aufgebaut sind und wie Proteine in der Membran miteinander kommunizieren. Werner Kühlbrandt hat die Strukturen verschiedener Anordnungen von Membranproteinen beschrieben und damit neue Einblicke in molekulare Mechanismen der Zelle geliefert.
Für seine Forschung entwickelt Werner Kühlbrandt Untersuchungsmethoden weiter. Mit seinem Team hat er die Kryo-EM ausgebaut, sodass diese auch dreidimensionale Strukturen liefern kann. Mithilfe dieser Technik gelang es ihm, die Struktur der mitochondrialen ATP-Synthase zu bestimmen. Darauf aufbauend konnte er mit neuen Detektortechnologien Molekülverbände aus der ATP-Synthase (ATP-Synthase-Dimere) aus verschiedenen Organismen gewinnen. Seine Forschungsergebnisse liefern neue Erkenntnisse, wie mitochondriale Proteinkomplexe in der Membran funktionieren.
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